دوره 6، شماره 1 - ( 2-1398 )                   جلد 6 شماره 1 صفحات 49-39 | برگشت به فهرست نسخه ها


XML English Abstract Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Mortazavi M, Parvaresh N, Torkzadeh M. An enzymatic and bioinformatics study of native cutinase bacteria. nbr 2019; 6 (1) :39-49
URL: http://nbr.khu.ac.ir/article-1-2802-fa.html
مرتضوی مجتبی، پرورش نسرین، ترکزاده مسعود. مطالعۀ آنزیمی و بیوانفورماتیکی باکتری های بومی کوتینازی . یافته‌ های نوین در علوم زیستی. 1398; 6 (1) :39-49

URL: http://nbr.khu.ac.ir/article-1-2802-fa.html


گروه بیوتکنولوژی، پژوهشکده علوم محیطی، پژوهشگاه علوم و تکنولوژی پیشرفته و علوم محیطی، دانشگاه تحصیلات تکمیلی صنعتی و فناوری پیشرفته، کرمان، ایران ، m.mortazavi@kgut.ac.ir
چکیده:   (6046 مشاهده)

کوتين پليمري است که از تراکم و اکسيدشدن اسيدهاي چرب در گياهان به ­وجود آمده و نقش کليدي در حفاظت از گياهان در برابر عوامل بيماري­زا ايفا مي­ کند. کوتيناز يک آنزيم هيدرولازي است که کوتين را تجزيه می­ کند. هدف اين پژوهش استخراج کوتين سیب قرمز،  بررسی فعالیت باکتری­ های توليد­کنندۀ آنزيم کوتيناز در محیط LB و تحلیل­ های بیوانفورماتیکی است. بدين منظور، از پوست ميوه­ سیب قرمز و به کمک بافر اگزالات، کوتين جداسازی شد. سپس سویه­ های توليدکنندۀ آنزيم که قبلاً جداسازي شده ­اند، در داخل پليت­ هاي حاوي محيط کشت کوتين تلقيح داده شدند. پس از کشت اولیه، باکتری ها را در محیط LB کشت داده و به کمک سوبستراي اختصاصي پارانيتروفنول بوتيرات فعاليت کوتينازي نمونه­ ها سنجيده شد. به منظور انجام تحلیل­ های بیوانفورماتیکی، توالی جداسازی­ شده شش نمونۀ باکتریایی تولیدکنندۀ آنزیم کوتیناز در پایگاه ­های محاسباتی تحلیل شد و درخت فیلوژنتیکی هر توالی تهیه شد. سپس، توالی آنزیمی نمونه­ های تولیدکنندۀ کوتیناز بررسی و با رسم درخت فیلوژنتیکی میزان شباهت این توالی­ ها تحلیل شد. نتایج نشان داد که کوتینازهای پروکاریوتی از یوکاریوتی جدا شده ­اند. در ادامه، توالی ناحیه 16S rDNA این نمونه­ها به همراه توالی نمونه­های­ جدید، ارزیابی شده و روابط فیلوژنتیکی این گونه­ها تعیین شد. این تحلیل نشان  داد که توالی جدید در کنار نمونه ­های باکتریایی قرار می ­گیرد؛ بنابراین، احتمالاً آنزیم کوتیناز نمونه ­های شناسایی ­شده، از نظر ساختار و کارکرد با آنزیم کوتیناز این باکتری ها، ممکن است شباهت زیادی داشته باشد.

 
 

متن کامل [PDF 1606 kb]   (1413 دریافت)    
نوع مطالعه: مقاله پژوهشی | موضوع مقاله: ژنتیک
دریافت: 1396/1/16 | ویرایش نهایی: 1398/2/15 | پذیرش: 1397/7/3 | انتشار: 1397/2/4 | انتشار الکترونیک: 1397/2/4

فهرست منابع
1. Abou-Zeid, D-M., Müller, R-J. and Deckwer, W-D. 2004. Biodegradation of aliphatic homopolyesters and aliphatic− aromatic copolyesters by anaerobic microorganisms. - Biomacromolecules. 5: 1687-1697. [DOI:10.1021/bm0499334]
2. Calado, C.R., Monteiro, S.M., Cabral, J.M. and Fonseca, L.P. 2002. Effect of pre-fermentation on the production of cutinase by a recombinant Saccharomyces cerevisiae. - J. Biosci. Bioeng. 93: 354-359. [DOI:10.1263/jbb.93.354]
3. Carvalho, C.M., Aires-Barros, M.R. and Cabral, J. 1998. Cutinase structure, function and biocatalytic applications. - Electron. J. Biotechnol. 1: 28-29. [DOI:10.2225/vol1-issue3-fulltext-8]
4. Degani, O., Salman, H., Gepstein, S., Dosoretz, C.G. 2006. Synthesis and characterization of a new cutinase substrate, 4-nitrophenyl (16-methyl sulfone ester) hexadecanoate. - J. Biotechnol. 121: 346-350. [DOI:10.1016/j.jbiotec.2005.08.011]
5. Fich, E.A., Segerson, N.A. and Rose, J.K. 2016. The plant polyester cutin: biosynthesis, structure, and biological roles. - Annu. Rev. Plant Biol. 67: 207-233. [DOI:10.1146/annurev-arplant-043015-111929]
6. Flandrois, J-P., Perrière, G. and Gouy, M. 2015. LeBIBI QBPP: a set of databases and a web tool for automatic phylogenetic analysis of prokaryotic sequences. - BMC bioinformatics.16: 251. [DOI:10.1186/s12859-015-0692-z]
7. Gerard, C.H., Fett, F.W., Osman, F.S. and Moreau, A.R. 1993. Evaluation of cutinase activity of various industrial lipases. - Biotechnol. Appl. Biochem. 17: 181-189.
8. Heredia, A. 2003. Biophysical and biochemical characteristics of cutin, a plant barrier biopolymer. - Biochim. Biophys. Acta 1620: 1-7. [DOI:10.1016/S0304-4165(02)00510-X]
9. Huson, D.H. and Bryant, D. 2006. Application of phylogenetic networks in evolutionary studies. - Mol. Biol. Evol. 23: 254-267. [DOI:10.1093/molbev/msj030]
10. Jelsch, C., Longhi, S. and Cambillau, C. 1998. Packing forces in nine crystal forms of cutinase. -Proteins 31: 320-333. https://doi.org/10.1002/(SICI)1097-0134(19980515)31:3<320::AID-PROT8>3.3.CO;2-R [DOI:10.1002/(SICI)1097-0134(19980515)31:33.3.CO;2-R]
11. Kolattukudy, P., Purdy, R. and Maiti, I. 1981. Cutinases from fungi and pollen. - Methods Enzymol. 71: 652-664. [DOI:10.1016/0076-6879(81)71078-4]
12. Kutschera, U. and Niklas, K. 2007. The epidermal-growth-control theory of stem elongation: an old and a new perspective. - J. Plant Physiol.164: 1395-1409. [DOI:10.1016/j.jplph.2007.08.002]
13. LIN, T.S.and Kolattukudy, P. 1980. Structural studies on cutinase, a glycoprotein containing novel amino acids and glucuronic acid amide at the N terminus. - Eur. J. Biochem.106: 341-351. [DOI:10.1111/j.1432-1033.1980.tb04580.x]
14. Liu, S-H, Zeng, G-M., Niu, Q-Y., Liu, Y., Zhou, L., Jiang, L-H., Tan, X.F., Xu, P., Zhang, C. and Cheng, M. 2017. Bioremediation mechanisms of combined pollution of PAHs and heavy metals by bacteria and fungi: A mini review. - Bioresour Technol. 224: 2 [DOI:10.1016/j.biortech.2016.11.095]
15. Longhi, S., Nicolas, A., Creveld, L., Egmond, M., Verrips, C.T., de Vlieg, J., Martinez, C. and Cambillau, C. 1996. Dynamics of Fusarium solani cutinase investigated through structural comparison among different crystal forms of its variants. - Proteins 26: 442-458. https://doi.org/10.1002/(SICI)1097-0134(199612)26:4<442::AID-PROT5>3.3.CO;2-H [DOI:10.1002/(SICI)1097-0134(199612)26:43.3.CO;2-H]
16. Martinez, C., de Geus, P., Stanssens, P., Lauwereys, M. and Cambillau, C. 1993. Engineering cysteine mutants to obtain crystallographic phases with a cutinase from Fusarium solani pisi. - Protein Eng. 6: 157-165. [DOI:10.1093/protein/6.2.157]
17. Murphy, C.A., Cameron, J., Huang, S.J. and Vinopal, R.T. 1996. Fusarium polycaprolactone depolymerase is cutinase. - Appl. Environ. Microbiol. 62: 456-460.
18. Okkels, J. 1997. Preparing polypeptide variants with improved functional properties. US patent, 97-09664.
19. Parvaresh, N., Mortazavi, M. and Torkzadeh, M.M. 2017. Isolation and identification of cutinase enzyme production bacteria. - Nova Biol. Reperta 4: 38-46. [DOI:10.21859/acadpub.nbr.4.1.39]
20. Pocalyko, D.J. and Tallman, M. 1998. Effects of amphipaths on the activity and stability of Fusarium solani pisi cutinase. - Enzyme Microb. Technol. 22: 647-651. [DOI:10.1016/S0141-0229(98)00013-1]
21. Raziyafathima, M., Praseetha, P. and Rimal Isaac, R. 2016. Microbial degradation of plastic waste: a review. - J. Pharma. Chem. Biol. Sci. 4: 231-242.
22. Sebastian, J., Chandra, A. and Kolattukudy, P. 1987. Discovery of a cutinase-producing Pseudomonas sp. cohabiting with an apparently nitrogen-fixing Corynebacterium sp. in the phyllosphere. - J. Bacteriol. 169: 131-136. [DOI:10.1128/jb.169.1.131-136.1987]
23. Sebastião, M., Cabral, J. and Aires‐Barros, M. 1993. Synthesis of fatty acid esters by a recombinant cutinase in reversed micelles. - Biotechnol. Bioeng. 42: 326-332. [DOI:10.1002/bit.260420309]
24. Serrano, M., Coluccia, F., Martha, T., Lhardion, F. and Métraux, J. 2014. The cuticle and plant defense to pathogens. - Front. Plant Sci. 5: 6-13. [DOI:10.3389/fpls.2014.00274]
25. Tenhaken, R., Arnemann, M., Köhler, G. and Barz, W. 1997. Characterization and cloning of cutinase from Ascochyta rabiei. - Z. Naturforsch. C. 52: 197-208. [DOI:10.1515/znc-1997-3-411]
26. Van der Vlugt-Bergmans, C., Wagemakers, C. and Van Kan, J. 1997. Cloning and expression of the cutinase A gene of Botrytis cinerea. - Mol. Plant-Microbe Interact. 10: 21-29. [DOI:10.1094/MPMI.1997.10.1.21]
27. Yoshida, S., Hiraga, K., Takehana, T., Taniguchi, I., Yamaji, H., Maeda, Y., Toyohara, K., Miyamoto, K. Kimura, Y. and Oda, K. 2016. A bacterium that degrades and assimilates poly (ethylene terephthalate). - Science 351: 1196-1199. [DOI:10.1126/science.aad6359]
28. Zhang, Y., Chen, S., Xu, M., Cavoco-Paulo, A., Wu, J. and Chen, J. 2010. Characterization of Thermobifida fusca cutinase-carbohydrate-binding module fusion proteins and their potential application in bioscouring. - Appl. Environ. Microbiol. 76: 6870-6876. [DOI:10.1128/AEM.00896-10]

ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
CAPTCHA

ارسال پیام به نویسنده مسئول


بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.

Creative Commons Licence
This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.




کلیه حقوق این وب سایت متعلق به یافته های نوین در علوم زیستی است.

طراحی و برنامه نویسی : یکتاوب افزار شرق

© 2015 All Rights Reserved | Nova Biologica Reperta

Designed & Developed by : Yektaweb